L'utilisation des bactéries comme usines cellulaires pour produire des protéines hétérologues exportées est souvent limitée par des problèmes de dégradation extracellulaire. Chez Lactococcus lactis, nous avons construit une souche mutante qui permet d'exporter des protéines recombinantes ou hétérologues sous une forme stable. Nous avons d'abord identifié dans la souche IL1403 de L. lactis subsp. lactis une protéase membranaire de la famille HtrA/DegP jusqu'alors inconnue (HtrA_L1). L'inactivation de son gène a ensuite montré qu'elle assure, à la surface cellulaire, une fonction de ménage en éliminant des protéines anormales et/ou mal repliées, et qu'elle est aussi responsable de la maturation de protéines exportées naturelles, comme la bactériolysine AcmA de L. lactis. D'un point de vue appliqué, le résultat majeur de notre étude est qu'en l'absence de HtrA_L1, la protéolyse de toutes les protéines exportées testées, dont en particulier une protéine hétérologue, est totalement abolie, et que le rendement en protéine intacte augmente significativement. Cela indique que HtrA_L1 est l'unique protéase de ménage extracellulaire chez L. lactis, ce qui est en accord avec l'analyse du génome d'IL 1403. A l'avenir, la souche mutante htrA de L. lactis devrait donc constituer un outil performant pour optimiser les rendements de production de protéines hétérologues exportées.