Certaines structures épithéliales, dont le tubule proximal et le sac vitellin, sont caractérisées par une capacité élevée d'internalisation suivie de dégradation des composants présents face à leur pôle apical. Cette fonction implique l'expression, par ces épithéliums, de protéines spécifiques ayant la propriété de lier de nombreux ligands et/ou éventuellement des propriétés de ciblage intracellulaire. Une meilleure connaissance de ces molécules est indispensable car le caractère restreint de leur expression pourrait rendre compte de la sélectivité de certaines pathologies, notamment induites par des agents médicamenteux. Ce travail concerne 2 protéines candidates, gp280 et gp330, dont l'expression a été observée dans toutes les espèces étudiées. gp280, la cible d'anticorps tératogènes, est identifiée à la protéine réceptrice des complexes facteur intrinsèque gastrique-cobalamine mais reconnaît d'autres ligands, qui restent à identifier. Les anticorps anti-gp280 ont un effet stimulant sur la fusion des endosomes purifiés à partir du cortex rénal. gp330 est la protéine qui permet la liaison de composés polybasiques tels que la gentamicine. Les anticorps anti-gp330 et le traitement par la gentamicine ont un effet inhibiteur modeste sur la fusion des endosomes rénaux.