Le virus de l'hépatite C (VHC) est un virus enveloppé qui bourgeonne certainement dans le réticulum endoplasmique (RE) ou dans des citernes dérivées de celui-ci. Ses protéines de structure (protéine de capside C et glycoprotéines d'enveloppe El et E2) sont issues de la polyprotéine codée par le génome viral grâce à des clivages catalysés par deux protéases cellulaires présentes dans le RE. La signal-peptidase sépare El de la forme complète dite immature de la protéine C, ou p23. Cette dernière est une protéine cytoplasmique ancrée dans la bicouche lipidique du RE par son domaine carboxyterminal. La signal-peptide-peptidase (SPP), une enzyme localisée au sein même de la bicouche lipidique du RE, clive alors ce domaine carboxyterminal pour libérer la forme dite mature de la protéine C, ou p21 [1]. Privée de domaine d'ancrage transmembranaire, la p21 est libre de diffuser vers d'autres compartiments cytoplasmiques et s'associe préférentiellement à la surface des gouttelettes lipidiques. Quoique cette localisation subcellulaire soit sans doute réconciliable avec certaines au moins des nombreuses fonctions qui ont été attribuées à la protéine C du VHC, elle semble paradoxale pour une protéine de capside virale, supposée se concentrer avec les glycoprotéines d'enveloppe au site de bourgeonnement de la particule. Cependant, c'est apparemment sous forme de p21 que la protéine C est retrouvée dans les particules virales circulantes chez les malades atteints d'hépatite C. Sur la base de cette observation, la plupart des auteurs postulent que le clivage de la protéine C par la SPP doit être un préalable à l'induction de la morphogenèse des particules virales.