Fusion et hémifusion induites par les protéines d’enveloppe sauvages (WT) et mutantes (W596M) du VIH
Auteurs : BÄR S1, ALIZON M1Affiliations : 1Département de biologie cellulaire, Institut Cochin, inserm U567, CNRS UMR8104, 75014 Paris, France
Date 2005 Juillet 31, Vol 9, Num 4, pp 326-327Revue : VirologieRésumé
Les glycoprotéines d'enveloppe gp120 et gp41 du virus de l'immunodéficience humaine (VIH) permettent l'entrée du virus dans la cellule cible par fusion de l'enveloppe virale et de la membrane cible. Des mutations dans la gp41 peuvent entraîner une perte de fonctionnalité à différents niveaux de cette chaîne d'événements, permettant la pénétration de la capside virale dans la cellule. En effet, celle-ci comprend une étape de mise en continuité des bicouches lipidiques virale et cellulaire (hémifusion) puis des étapes d'ouverture et de dilatation du pore de fusion qui, toutes, sont susceptibles d'être affectées [1].
Mot-clés auteurs
Glycoprotéine; Microbiologie; Mutation; Protéine; Virologie; Virus immunodéficience humaine;
Source : John Libbey Eurotext
Source : PASCAL/FRANCIS INISTAccès à l'article
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BÄR S, ALIZON M. Fusion et hémifusion induites par les protéines d’enveloppe sauvages (WT) et mutantes (W596M) du VIH. Virologie (Montrouge). 2005 Jui 31;9(4):326-327.