Auteur(s) : Y. Gaudin

Laboratoire de virologie moléculaire et structurale, CNRS, Gif‐sur‐Yvette

Rubrique coordonnée par Dominique Challine <dominique.challine@hmn.aphp.fr>bourgeonnement viral, paramyxovirus SVS Le bourgeonnement de nombreux virus enveloppés fait appel à la machinerie de la cellule hôte. En particulier, les protéines Gag des rétrovirus et les protéines de matrice des filovirus et des rhabdovirus contiennent des motifs, baptisés domaines tardifs, qui recrutent des facteurs de l’hôte nécessaires lors de l’ultime étape de bourgeonnement, c’est‐à‐dire le détachement de la membrane virale de celle de la cellule hôte. – 

• Plusieurs types de domaines tardifs ont été identifiés et caractérisés à ce jour. La séquence P (T\S) AP, présente dans la région p6 de la protéine Gag du VIH mais aussi dans les protéines de matrice du virus de la stomatite vésiculeuse et du virus Ebola, lie la protéine cellulaire TSG101. Le motif YPxL, rencontré dans la région p9 du rétrovirus responsable de l’anémie infectieuse équine (EIAV), lie la protéine AIP1. TSG101 et AIP1 sont des composants de la machinerie, impliquée dans le tri des protéines vacuolaires, qui permet la formation des corps multivésiculaires. Un troisième motif, PPxY, interagit avec le domaine WW de Nedd4, une ubiquitine ligase. Le rôle exact de cette dernière interaction n’est pas connu, on pense que l’ubiquitinylation des protéines virales qui en résulte pourrait permettre le recrutement de protéines impliquées dans la formation des corps multivésiculaires (MVB). D’autres motifs comme la séquence YRKL, rencontrée chez le virus de la grippe, semblent jouer un rôle identique, même si le partenaire cellulaire qu’ils fixent n’a pas encore été identifié.

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• Le travail de Schmitt et al. [1] vient de permettre l’identification d’un nouveau domaine tardif contenant la séquence øPxV (ou ø est un acide aminé aromatique) dans la protéine de matrice (M, 377 résidus) du paramy...