IntroductionCertaines protéines laitières allergisantes peuvent s’échapper à la dégradation protéolytique, en raison de leur structure globulaire qui leur confère une grande résistance à la digestion. Il apparaît que plusieurs facteurs peuvent affecter leur digestibilité parmi eux le traitement thermique. L’objectif de ce travail, est d’évaluer l’impact d’une hydrolyse pepsique, trypsique et chymotrypsique sur la lactoferrine bovine après un traitement thermique à deux concentrations différentes.MéthodesLa lactoferrine (Lf) est mise en solution aux concentrations de 40 et 400 μg/mL dans du tampon phosphate pH 6,8 puis un chauffage à 72 °C, 85 °C, 95 °C et 105 °C lui est appliqué pendant 5 min. Les échantillons chauffés et non chauffés sont ensuite dilués au (½) dans un tampon citrate et sont soumis par la suite à une hydrolyse pepsique (E/S 2 %), trypsique et chymotrypsique (E/S 1 %) à 37 °C pendant 2 heures. Un SDS-PAGE des produits libérés est réalisé afin d’évaluer le degré d’hydrolyse.RésultatsLes profils élctrophorétiques de la Lf non chauffée et hydrolysée révèlent une dégradation partielle de la protéine plus importante par rapport aux échantillons traités thermiquement. Les profils électrophorétiques de la Lf chauffée et hydrolysée montrent l’apparition des bandes correspondant à des peptides avec des poids moléculaire (PM) variables et la formation des agrégats de hauts PM pour les échantillons chauffés à 85 °C, 95 °C et 105 °C et hydrolysés aux concentrations de 200 μg/mL.DiscussionL’hydrolyse trypsique/chymotrypsique est plus importante que l’hydrolyse pepsique. Ceci peut s’expliquer par le mode d’action des enzymes ; des tests in vitro ont révélé que la Lf subit uniquement une hydrolyse limitée par les enzymes intestinales libérant principalement des fragments de poids moléculaire élevés[1].ConclusionL’hydrolyse pepsique, trypsique et chymotrypsique de la lactoferrine bovine traitée thermiquement semble indiquer que la protéine dénaturée est plus résistante à la digestion qu’à son état natif.