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O60 L’activation de la protéine kinase activée par l’AMP augmente la sensibilité à l’insuline dans le cœur via des mécanismes moléculaires multiples

Auteurs : Ginion A1, Auquier J1, Hue L1, Vanoverschelde J-L1, Horman S1, Beauloye C1, Bertrand L1
Affiliations : 1Université catholique de Louvain, Bruxelles, Belgique
Date 2011, Vol 37, Num 1, Supplement 1, pp A15-A15Revue : Diabetes & metabolismDOI : 10.1016/S1262-3636(11)70548-1
Résumé

IntroductionL’activation de la protéine kinase activée par l’AMP (AMPK) augmente la sensibilité à l’insuline et le transport de glucose dans le cœur. Il a été proposé que la voie de la p70S6K joue un rôle dans cet effet. La p70S6K est connue pour réduire la signalisation insulinique via un rétro-contrôle négatif impliquant la phosphorylation en sérine du substrat du récepteur insulinique IRS-1. Sachant que l’AMPK est capable d’inhiber la p70S6K, nous avons postulé que l’AMPK augmente la sensibilité à l’insuline en inhibant ce rétro-contrôle négatif.Matériels et méthodesNous avons vérifié cette hypothèse dans des cardiomyocytes de rat en culture primaire soumis à différentes stimulations.RésultatsLa stimulation du transport de glucose par les biguanides (0.6 ± 0.1 vs contrôle: 0,1 ± 0,05 μmoles/mg.h, p ≤ 0,05) corrèle avec la phosphorylation de l’AMPK, tandis que celle induite par l’insuline (0,9 ± 0.1 μmoles/mg.h, p0,05) corrèle avec la phosphorylation d’Akt. Incubés ensemble, l’insuline et les biguanides induisent une surstimulation du transport de glucose (2,0 ± 0,2 μmoles/mg.h) et une surstimulation d’Akt qui corrèlent avec une inhibition de la p70S6K et une réduction de la phosphorylation en sérine d’IRS-1. Afin de vérifier le rôle de la p70S6K dans les effets insulino-sensibilisateurs des biguanides, nous avons utilisé la rapamycine, l’inhibiteur spécifique de la voie de la p70S6K. La rapamycine mime les effets des biguanides sur la phosphorylation insulino-dépendante de la p70S6K, d’IRS-1 et d’Akt. Par contre, elle est incapable d’amplifié les effets de l’insuline sur le transport de glucose (insuline+rapamycine: 1,1 ± 0,2 μmoles/mg.h).ConclusionL’effet insulino-sensibilisateur de l’AMPK sur la signalisation insulinique (incluant Akt) peut être expliqué par l’inhibition du rétro-contrôle négatif impliquant la p70S6K et IRS-1. A l’inverse, l’effet insulino-sensibilisateur de l’AMPK sur le transport de glucose est indépendant de ce mécanisme. En outre, nos résultats suggèrent que l’AMPK est une cible thérapeutique potentielle pour traiter l’insulino-résistance cardiaque.

 Source : Elsevier-Masson
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Ginion A, Auquier J, Hue L, Vanoverschelde J-L, Horman S, Beauloye C, Bertrand L. O60 L’activation de la protéine kinase activée par l’AMP augmente la sensibilité à l’insuline dans le cœur via des mécanismes moléculaires multiples. Diabetes Metab.. 2011;37(1):A15-A15.
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Dernière date de mise à jour : 30/11/2015.


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