Sur une protéine monomère, hémoglobine chaîne-alpha, la conjugaison (selon 4 protocoles) par l'anhydride diéthylène triamine pentaacétique a été comparée à la carbamylation et la succinylation. Dans tous les cas, les dérivés formés, analysés par isoélectrofocalisation, présentent des points isoélectriques (pI) inférieurs à celui de la protéine (pI 7,7). Par carbamylation, ce sont cinq dérivés de pI 5,5 à 7,3 et six dérivés de pI 4,0 à 7,0 pour la succinylation. Sous l'accroissement du ratio molaire (agent/protéine), il y a déplacement progressif des dérivés formés sous forme de trains de bandes. Ce point n'est pas constaté avec la conjugaison par l'anhydride diéthyléne triamine pentaacétique. Celle-ci est dépendante du protocole employé, avec un seul dérivé (pI 6,7) commun et de multiples fines bandes proches de pH 3,6. Pour la protéine, le déplacement de pl est fonction du nombre de groupes insérés sur les fonctions amine primaire. Il est renforcé, si les groupes insérés possèdent des groupes ioniques.