Première partie: Nous présentons ici les propriétés de structure et de vectorisation d'un peptide synthétique conçu par association d'un peptide de fusion et d'une séquence de localisation nucléaire. Des mesures d'abaissement de l'intensité de fluorescence du tryptophane inclus dans le peptide montre une forte association entre celui-ci, le rétinol tout trans et l'acide rétinoïque tout trans, avec un Kd' de l'ordre de 40 nM. L'internalisation de rétinol est montrée dans le cas de fibroblastes humains (HS68). La stoechiométrie, l'affinité et la structure du complexe peuvent être comparées à celles de CRBP naturelles, celles-ci étant formées par des « β-barrels » à dix brins antiparallèles. Seconde partie: Nous décrivons aussi les propriétés cytotoxiques du peptide. Des études comparatives sur cellules attachées (H9C2) prolifératives, différenciées ou confluentes montrent la corrélation entre la cytotoxicité et le cycle cellulaire. Des expériences d'électrophysiologie sur des ovocytes de Xénope montrent l'induction par le peptide de courants cationiques voltage dépendants. Ces résultats nous laissent penser que l'hyperpolarisation membranaire se produisant à la transition G1/S est fortement liée à la toxicité observée. Un point important est qu'aucune toxicité n'est observée dans le cadre de la vectorisation des rétinoïdes.