Des peptides provenant de l'hydrolyse de la caséine bovine peuvent induire l'oxydation des lipoprotéines humaines de faible densité (LDL) par un processus dépendant des peroxydases. Ce processus est indépendant des ions métalliques mais nécessite la présence de résidus tyrosyles dans la structure des peptides initiateurs. Ceci implique la participation du radical tyrosyle comme catalyseur diffusible transportant le potentiel d'oxydation depuis le site actif de l'enzyme jusqu'aux lipides des LDL. Ce mécanisme ne dépend pas de la peroxydase utilisée pour oxyder les résidus tyrosyles puisque la myéloperoxydase comme la peroxydase de raifort provoquent la peroxydation des LDL humaines in vitro. La vitamine E, l'acide ascorbique, l'hydroxybutyltoluène et le glutathion réduit retardent l'oxydation des LDL et sont oxydés au cours de la réaction. En outre, ils fournissent l'hydrogène nécessaire à la reconversion des radicaux tyrosyles en résidus tyrosyles.