La cholestérol oxydase de Brevibacterium sterolium modifiée par le peroxyde d'hydrogène est inactive vis-à-vis du cholestérol solubilisé dans le tampon en présence de surfactants. Le prégn-5-én-3β-ol, dans le même milieu, ainsi que des substrats solubles dans le tampon, tels que la 3β-hydroxy-androst-5-én-17-one et l'acide 3β-hydroxy-androst-5-én-17β-carboxylique sont toujours transformés par l'enzyme modifiée. L'inactivation complète observée dans le cas du cholestérol semble particulière à ce stéroïde. Elle pourrait être due à l'incapacité par l'enzyme oxydée d'extraire les molécules de cholestérol des micelles mixtes surfactant/cholestérol.