Les récepteurs membranaires à activité tyrosine kinase et les tyrosine kinases cytoplasmiques sont apparues comme des cibles potentielles importantes en cancérologie en raison de leur rôle dans la prolifération cellulaire. À partir de structures de base comme celle des anilino-quinazolines, de nombreux composés ont été synthétisés, avec l’aide de la cristallographie des tyrosine kinases qui a permis d’optimiser les interactions protéine-ligand. Les domaines catalytiques de toutes les kinases possèdent une structure tridimensionnelle comparable, ce qui explique qu’il est souvent difficile d’isoler des molécules spécifiques d’une tyrosine kinase précise. Certains inhibiteurs de tyrosine kinase sont assez spécifiques de l’epidermal growth factor receptor(EGFR) comme le géfitinib et l’erlotinib, d’autres sont surtout actifs sur leplatelet-derived growth factor receptor(PDGFR) et le récepteur KIT, comme l’imatinib ou le nilotinib, d’autres encore sur les récepteurs duvascular endothelial growth factor(VEGF) impliqué dans l’angiogenèse, comme le sunitinib et le sorafénib. La formulation orale des inhibiteurs de tyrosine kinase est très bien perçue par les patients mais entraîne parfois des problèmes d’observance qui peuvent nécessiter un suivi pharmacocinétique. Cette famille de composés est appelée à une extension majeure dans les années qui viennent et plusieurs dizaines de molécules sont actuellement en essais cliniques.