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O-GlcNAc glycosylation et régulation de la signalisation cellulaire.

Auteurs : Issad T1
Affiliations : 1Institut Cochin, 22, 75014 Paris, France.
Date 2010 Août 10, Vol 26, Num 8-9, pp 753-9Revue : Médecine sciencesType de publication : article de périodique; revue de la littérature; DOI : 10.1051/medsci/2010268-9753
Résumé

La O-GlcNAcylation correspond à l'addition de N-Acétylglucosamine sur des résidus sérine/thréonine de protéines cytosoliques ou nucléaires. Elle constitue un mode de régulation post-traductionnel réversible, analogue aux phosphorylations, qui contrôle l'activité, la stabilité ou la localisation des protéines en fonction de la disponibilité en glucose. Des perturbations de la O-GlcNAcylation des protéines pourraient jouer un rôle important dans des pathologies humaines comme le diabète de type 2. En effet, de nombreux travaux indiquent que la O-GlcNAcylation de protéines impliquées dans la signalisation de l'insuline conduit à une atténuation du signal, suggérant un mécanisme par lequel l'hyperglycémie chronique pourrait aggraver la résistance à l'insuline observée chez les patients diabétiques.

Mot-clés auteurs
Article synthèse; Biosynthèse; Glucide; Glycosylation; Hexosamine; Homme; Insuline; Modification posttraductionnelle; Mécanisme action; Régulation; Transduction signal;
 Source : EDP Sciences
 Source : PASCAL/FRANCIS INIST
 Source : MEDLINE©/Pubmed© U.S National Library of Medicine
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Issad T. O-GlcNAc glycosylation et régulation de la signalisation cellulaire. Médecine sciences. 2010 Août 10;26(8-9):753-9.
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Dernière date de mise à jour : 22/11/2017.


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