En 1969, Brambell, s'intéressant à la longue demi-vie sérique des IgG et à leur aptitude à traverser la barrière materno-fœtate, les attribue à un récepteur spécifique de la portion Fc, appelé plus tard FcRn, neonatal Fc receptor. La résolution de sa structure a permis de l'identifier comme une molécule apparentée au complexe majeur d'histocompatibilité de classe I, capable de prendre en charge les IgG et l'albumine grâce à des liaisons dépendantes du pH. Le FcRn assure à la fois des fonctions de recyclage permettant aux IgG et à l'albumine d'échapper au catabolisme endothélial, de transcytose favorisant la biodistribution des IgG dans l'organisme et sans doute de coopération lors de la phagocytose. Le FcRn est donc étroitement associé à la pharmacocinétique des anticorps thérapeutiques, ce qui ouvre de séduisantes perspectives en termes d'optimisation de l'utilisation de ces biomolécules.