Les protéines G hétérotrimériques sont les intermédiaires clés permettant de transmettre les signaux extracellulaires reçus par les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) aux effecteurs. Ces protéines sont composées de trois sous-unités: la sous-unité Gα et les sous-unités Gβ et Gγ formant le dimère Gβγ. Le repliement de la sous-unité Gβ est facilité par le complexe cytosolique de la chaperonine (CCT) et par la protéine PhLP-1. Nous avons récemment décelé une protéine jouant le rôle de chaperonne moléculaire pour la sous-unité Gγ: la protéine de 78 kDa interagissant avec le récepteur à la dopamine (DRiP78), qui est une protéine résidente du réticulum endoplasmique. Nous avons observé une interaction entre les protéines PhLP-1 et DRiP78, ce qui suggère que ces deux chaperonnes, en plus de jouer un rôle dans les repliements des sous-unités Gβ et Gγ, prendraient une importante part dans l'assemblage des sous-unités Gβ et Gγ en un dimère, processus encore mal compris. Cependant, beaucoup reste à faire avant de bien comprendre les mécanismes enjeu dans l'assemblage des hétérotrimères spécifiques. En effet, aucune chaperonne moléculaire n'a encore été détectée pour la sous-unité Gα et les mécanismes de l'interaction de la sous-unité Gα naissante et du dimère Gβγ nouvellement assemblé ne sont pas encore connus.