Caractérisation de la tyrosine aminotransférase de foie de rat par une technique d'immunoaffinité.
Auteurs : Dietrich JB1, Beck GAffiliations : 1Laboratoire de Biochemie, Institut de Biologie moléculaire et cellulaire, C.N.R.S., Strasbourg.
Date 1990, Vol 310, Num 6, pp 217-23Revue : Comptes rendus de l'Académie des sciences. Série III, Sciences de la vieType de publication : article de périodique; subvention de recherche ne provenant pas du gouvernement américain; Résumé
Des anticorps dirigés contre des peptides de synthèse dont les séquences correspondent à des régions spécifiques de la tyrosine aminotransférase, peuvent réagir avec la protéine sans affecter son activité. La reconnaissance de l'enzyme par l'antisérum dirigé contre le dodécapeptide N-terminal théorique nous permet la détection d'une forme bloquée de la molécule. Par ailleurs une nouvelle forme tronquée de sept aminoacides, commençant par une thréonine, a pu être isolée. La possibilité d'obtention d'une enzyme par chromatographie d'immunoaffinité en une seule étape est décrite.
Mot-clés auteurs
Activité enzymatique; Caractérisation; Chromatographie immunoaffinité; Enzyme; Foie; Rat; Relation dose réponse; Technique ELISA; Tyrosine aminotransferase;
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Dietrich J B, Beck G. Caractérisation de la tyrosine aminotransférase de foie de rat par une technique d'immunoaffinité. C. R. Acad. Sci. III, Sci. Vie. 1990;310(6):217-23.