La glycosylation non-enzymatique (glycation) des protéines a été décrite par Louis Camille Maillard en 1912. Cette réaction aboutit à la formation de produits avancés de la glycation (AGE-s : Advanced Glycation End products) qui représentent un facteur de risque dans le vieillissement tissulaire. En pathologie oculaire, leur rôle a été démontré dans la rigidification de la cornée, ou dans la pathologie du vitré susceptible de favoriser le détachement de la rétine. Les AGE-s interviennent également dans la pathologie des vaisseaux rétiniens et dans la dégénérescence maculaire liée à l'âge (DMLA). L'étude comparative de la susceptibilité aux AGE-s des fibroblastes de la peau humaine et des kératocytes a montré que les kératocytes sont nettement moins endommagés par ces produits que les fibroblastes. Au contact des AGE-s, en culture cellulaire, on trouve beaucoup moins de cellules mortes et une nettement meilleure conservation de la capacité de prolifération chez les kératocytes que chez les fibroblastes. L'origine de cette différence de phénotype entre fibroblastes et kératocytes pourrait être l'exposition fréquente de ces derniers aux rayons UV, ce qui pourrait favoriser l'apparition chez les kératocytes, au cours de l'évolution, d'une meilleure résistance contre des effets cytotoxiques déclenchés par des mécanismes radicalaires.