L'identification des mécanismes moléculaires mis en jeu lors de l'exocytose des neurotransmetteurs nécessite l'utilisation d'approches expérimentales qui permettent d'affecter spécifiquement certaines des protéines synaptiques impliquées. Le mécanisme d'action et les protéines cibles de plusieurs toxines bactériennes étant connus, ces dernières peuvent être utilisées comme autant d'outils moléculaires pour modifier sélectivement la fonctionnalité de certaines des protéines impliquées dans la libération des neurotransmetteurs ou pour révéler leur implication dans cette fonction. Après une revue rapide du mécanisme d'action et des conditions d'utilisation en neurobiologie de trois groupes de toxines bactériennes, nous illustrons notre propos par des exemples tirés de nos expériences. Nous abordons ainsi successivement les neurotoxines clostridiales qui clivent des protéines de la machinerie de fusion, des toxines (ADP-ribosyltransférase, glucosyl-transférase ou désamidase) qui inactivent ou activent différentes petites protéines G-monomériques (Rho, Rac, CDC42, Ras, Ral, Rap, Rab) de la superfamille Ras, et des toxines qui ADP-ribosylent le monomère d'actine.