K-ATPases rénales: structure, fonctions et dysfonctionnements.
Auteurs : Buffin-Meyer B1, Deschênes G, Doucet ALa Na,K-ATPase et la H,K-ATPase sont constituées de deux protéines transmembranaires dont la plus grosse, la sous-unité catalytique, convertit l'énergie de l'ATP en un échange actif d'ions K+ extra-cellulaires contre des ions Na+ ou des protons intracellulaires. Le clonage de quatre isoformes de Na,K-ATPase et de deux isoformes de H,K-ATPase a fourni une base moléculaire à l'hétérogénéité fonctionnelle de ces deux ATPases. En plus de ses fonctions de protéine domestique, la Na, K-ATPase des cellules épithéliales tubulaires est le moteur de la plupart des transports de solutés et d'eau tout le long du néphron. Pour cela, elle consomme environ 80% de l'énergie métabolique intense de cet organe. La H,K-ATPase, dont la présence est limitée au tubule collecteur rénal, semble jouer un rôle plus restreint: elle est le moteur de la réabsorption de K+ en cas d'hypokaliémie, et, en parallèle avec la H-ATPase, elle participe à l'homéostasie acido-basique. Des dysrégulations de la Na,K-ATPase et de la H,K-ATPase tubulaires sont impliquées dans des altérations physiopathologiques. Des résultats montrant des associations d'une part entre la rétention de Na+ au cours d'un syndrome néphrotique expérimental et l'activation de la Na,K-ATPase du tubule collecteur, et d'autre part entre l'effet kaliurétique de diurétiques de l'anse et l'inhibition de la H,K-ATPase sont présentés à titre d'exemple.