chaperons moléculaires

Libellé préféré : chaperons moléculaires;

Traductions automatiques des définitions par l'ANS : Les protéines cytoplasmiques des caryotes et des eucaryotes qui se fixent aux polypeptides naissants ou repliés, et qui assurent le repliement ou le transport correct. Les protéines de la chaperon ne se fixent pas valablement à leurs cibles et ne font pas partie du produit fini. Les protéines du choc thermique sont un sous-ensemble important de chaperons. Trois familles principales sont reconnues, les chaperons (groEL et hsp60), la famille hsp70 et la famille hsp90. En dehors de ces familles majeures, d'autres protéines sont également impliquées dans la maladie, incluant la nucléoplasmine, la sécb et la protéine associée au récepteur des cellules T.;

Traductions automatiques par l'ANS : chaperone; Chaperone moléculaire;

Détails

Identifiant d'origine

C17764;

CUI UMLS

C0243041;

Alignements automatiques CISMeF supervisés
- Chaperons moléculaires [MeSH Concept]
- chaperons moléculaires [Descripteur MeSH]
Correspondances UMLS (même concept)
- Chaperons moléculaires [MeSH Concept]
- chaperons moléculaires [Descripteur MeSH]
Fonction biochimique du(des) produit(s) de gène(s)
- peptidyl-prolyl cis-trans isomérase D [Concept NCIt]
- protéine DNAJ [Concept NCIt]
- protéines du choc thermique [Concept NCIt]
Produit de gène ayant pour fonction(s) biochimique(s)
- protéine de régulation [Concept NCIt]
Produit de gène jouant un rôle dans la fonction biologique
- ciblage de protéines subcellulaires [Concept NCIt]
- pliage des protéines [Concept NCIt]
Produit du gène
- gène chaperon [Concept NCIt]
Type(s) sémantique(s)
- protéine, peptide ou acide aminé [Type sémantique UMLS]
- substance biologiquement active [Type sémantique UMLS]

Position du mot-clé dans l'(les) arborescence(s) :

Vous pouvez consulter :

les recommandations
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